Illustrates how ubiquitin domain proteins are an ideal model system for experimental and computational studies of protein folding.
Discusses structural wrapping and its importance in the contexts of network centrality, molecular disease, drug discovery and molecular theranostic engineering.
Chapters written by international authors in engineering, biochemistry, physics, and computer science.
The importance of protein folding has been recognized for many years. It is the underlying etiology in a large number of human diseases and it appears to be a novel method for cellular regulation of the expression of newly translated proteins. These volumes (Parts A & B) address this important topic. As a volume in Progress in Nucleic Acid Research and Molecular Biology, this book provides the latest information on the expanding research being conducted on protein folding. Follow the new editor-in-chief, P. Michael Conn, as he introduces this first thematic volume in the series - an in-depth aid to researchers who are looking for the best techniques and tools for understanding the complexities of protein folding Understand the advantages of protein folding over other therapeutic approaches and see how protein folding plays a critical role in the development of diseases such as Alzheimer's and diabetes Decipher the rules of protein folding through compelling and timely reviews combined with chapters written by international authors in engineering, biochemistry, physics and computer science
Front Cover 1
Progress in Molecular Biology and Translationalscience 4
Copyright Page 5
Contents 6
Chapter 1: Stability and Design of alpha-Helical Peptides 8
I. Introduction 9
II. Design of Peptide Helices 14
III. Helix-Coil Theory 22
IV. Forces Affecting alpha-Helix Stability 32
Acknowledgments 45
References 45
Chapter 2: Folding and Wrapping Soluble Proteins: Exploring the Molecular Basis of Cooperativity and Aggregation 60
I. Folding, Cooperativity, and Wrapping of Soluble Proteins: An Overview 61
II. Wrapping the Folded Structure 64
III. Exploring the Molecular Basis of Folding Cooperativity 69
IV. Protein Under-Wrapping, Misfolding, and Aggregation 87
References 92
Chapter 3: Rescuing Proteins of Low Kinetic Stability by Chaperones and Natural Ligands: Phenylketonuria, a Case Study 96
I. Introduction 97
II. Protein Folding 100
III. Misfolding 107
IV. Ligand Binding 117
V. Strategies to Correct Misfolding 123
VI. Concluding Remarks 130
Acknowledgments 131
References 131
Chapter 4: The Endoplasmic Reticulum: Crossroads for Newly Synthesized Polypeptide Chains 142
I. Protein Translocation and Maturation in the Mammalian ER 143
II. Substrate Recognition and Dislocation into the Cytosol for ERAD 159
References 170
Chapter 5: All-Atom Protein Folding with Free-Energy Forcefields 188
I. Introduction 189
II. Protein Structure and Folding 193
III. Kinetic Folding Methods 206
IV. Free-Energy Forcefields and Simulation Methods 212
V. Free-Energy Protein Folding 223
VI. Summary 249
VII. Outlook 253
References 254
Chapter 6: Folding Considerations for Therapeutic Protein Formulations 262
I. Introduction 263
II. Folding and Stability of Therapeutic Proteins 264
III. Case Study: Rational Formulation Development of Human Recombinant Factor VIII 273
References 275
Index 278
| Erscheint lt. Verlag | 19.12.2008 |
|---|---|
| Sprache | englisch |
| Themenwelt | Sachbuch/Ratgeber |
| Medizin / Pharmazie ► Allgemeines / Lexika | |
| Naturwissenschaften ► Biologie ► Biochemie | |
| Naturwissenschaften ► Biologie ► Genetik / Molekularbiologie | |
| Naturwissenschaften ► Physik / Astronomie ► Angewandte Physik | |
| ISBN-10 | 0-08-092338-0 / 0080923380 |
| ISBN-13 | 978-0-08-092338-3 / 9780080923383 |
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