Charakterisierung der elektronischen und dynamischen Eigenschaften von Eisenzentren in Proteinen mit Mössbauer-Spektroskopie, Hochfeld-Elektronen-Paramagnetischer Resonanz und resonanter Kernstreuung von Synchrotronstrahlung

Im Rahmen dieser Arbeit wurden Eisenzentren in Proteinen mittels Mössbauer- Spektroskopie, Elektronenparamagnetischer Resonanz (EPR) bei hohen Feldern und resonanter Kernstreuung von Synchrotronstrahlung untersucht, um deren Struktur und deren elektronische Eigenschaften zu ermitteln.

Zu diesem Zweck wurde ein Mössbauer-Spektrometer mit einem Kryostaten der Firma Oxford Instruments Ltd. für Messungen bei Temperaturen bis hinunter zu T = 77 K gekoppelt sowie die dafür nötigen Abschirmungen gebaut. Für Untersuchungen in magnetischen Feldern bis zu 5 T im Temperaturbereich von 2 bis 300 K wurde ein weiteres Spektrometersystem mit einem Kryostaten, der mit einem supraleitendem Magneten ausgerüstet ist (Cryo Industries of America, Inc.), in Betrieb genommen. Hierbei handelt es sich um ein „closed cycle“ System, das ohne Zugabe von flüssigem Helium betrieben wird. Die durch den Betrieb dieser Anlage entstehenden Vibrationen konnten durch geeignete Dämpfungsmaßnahmen erfolgreich reduziert werden, sodass Mössbauer-Spektren mit tolerierbaren Linienbreiten von 0.32 mms -1 gemessen werden können. Es ist zu erwähnen, dass es sich bei dieser Messapparatur um die weltweit erste Kopplung von Mössbauer-Spektroskopie und einem mit einem supraleitendem Spulensystem ausgerüsteten „cyrogen-free“-Kryostaten handelt.