Development of In-Tether Carbon Chiral Center-Induced Helical Peptide (eBook)
XV, 102 Seiten
Springer Singapore (Verlag)
978-981-336-613-8 (ISBN)
This book focuses on the development of stapled peptides, a novel molecular modality used to regulate aberrant intracellular protein-protein interactions (PPIs). The author designs and presents a novel helical peptide stabilization methodology by constructing a chiral cross-linker moiety, namely 'chiral center induced peptide helicity (CIH)'. The book demonstrates that a precisely positioned carbon chiral center on tether can decisively determine the secondary structure of a peptide, and that the R-configured peptide is helical, while the S-configured peptide is non-helical. Further, it reports that helicity-enhanced R isomer peptides displayed significantly enhanced cell permeability and target binding affinity, as well as tumor inhibition efficiency, in comparison to S isomer peptides. The book will not only advance readers' understanding of the basic principle of stapled peptides, but also accelerate the clinical transformation of stapled peptide drugs.
This book focuses on the development of stapled peptides, a novel molecular modality used to regulate aberrant intracellular protein-protein interactions (PPIs). The author designs and presents a novel helical peptide stabilization methodology by constructing a chiral cross-linker moiety, namely "e;chiral center induced peptide helicity (CIH)"e;. The book demonstrates that a precisely positioned carbon chiral center on tether can decisively determine the secondary structure of a peptide, and that the R-configured peptide is helical, while the S-configured peptide is non-helical. Further, it reports that helicity-enhanced R isomer peptides displayed significantly enhanced cell permeability and target binding affinity, as well as tumor inhibition efficiency, in comparison to S isomer peptides. The book will not only advance readers' understanding of the basic principle of stapled peptides, but also accelerate the clinical transformation of stapled peptide drugs.
| Erscheint lt. Verlag | 26.1.2021 |
|---|---|
| Reihe/Serie | Springer Theses | Springer Theses |
| Zusatzinfo | XV, 102 p. 75 illus., 65 illus. in color. |
| Sprache | englisch |
| Themenwelt | Medizin / Pharmazie ► Medizinische Fachgebiete ► Onkologie |
| Naturwissenschaften ► Biologie ► Biochemie | |
| Naturwissenschaften ► Chemie ► Organische Chemie | |
| Technik ► Maschinenbau | |
| Technik ► Umwelttechnik / Biotechnologie | |
| Schlagworte | biochemical engineering • Cell permeability • chirality • Helicity • Protein-Ligand Interactions • protein-protein interactions • Self-Assembly • Stabilized peptide • Staple peptide |
| ISBN-10 | 981-336-613-3 / 9813366133 |
| ISBN-13 | 978-981-336-613-8 / 9789813366138 |
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